Un equipo de investigación reveló varias características de TAS2R46, incluidas estructuras de receptores distintas que se comparan con los GPCR conocidos, un nuevo “interruptor de palanca”, motivos relacionados con la activación y preacoplamiento de la proteína mini-G gustducina. Al mismo tiempo, el equipo también reveló el modo de unión de la estricnina en TAS2R46. La estricnina es un alcaloide amargo tóxico extraído de las semillas de Strychnos nux-vomica y se usa como hierba en la medicina tradicional china para tratar la dispepsia y el dolor.

Al comparar los cambios conformacionales entre las estructuras unidas a apo y estricnina, los investigadores encontraron que la parte extracelular de TAS2R46 es dinámica, mientras que la parte intracelular es más estática. Además, un nuevo residuo de interruptor de palanca Y2416.48T fue identificado para la activación de TAS2R46. Estas características sugieren el posible proceso diverso de activación y reconocimiento de ligandos de TAS2R46.

“Las estructuras 3D brindan una base para una mayor exploración de otros receptores del sabor amargo y sus aplicaciones terapéuticas”, dijo el profesor Zhi-Jie Liu, uno de los autores correspondientes del artículo y director ejecutivo del Instituto iHuman.

El profesor Tian Hua, el otro autor correspondiente, agregó: “Más importante aún, los receptores del sabor amargo muestran una identidad de secuencia baja (menos del 20%) con otros GPCR y se clasifican como una subfamilia separada de GPCR de clase T, que es la última clase de GPCR sin estructura».

Destaca que «este estudio proporciona información sobre las características moleculares de los GPCR de clase T y mejora nuestra comprensión de toda la familia de GPCR. Espero que nuestro estudio ayude a entender la biología que hay detrás de la percepción y la señalización del sabor amargo», concluye.

Europa Press

 

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